Recherche Avancée

Thèse soutenue

Quelques observations sur la structure et la localisation de l'aconitase dans les plantes supérieures

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Florence Courtois
Direction : Roland Douce
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance en 1993
Etablissement(s) : Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire de physiologie cellulaire végétale

Résumé

FR

Le but de cette thèse est d'une part d'étudier la structure du centre Fe-S de l'aconitase des végétaux supérieurs, d'autre part de préciser la localisation intracellulaire de l'activité enzymatique. L'étude du centre Fe-S a été effectuée a partir de l'aconitase mitochondriale de tubercule de pomme de terre, que nous avons purifiée en cinq étapes de chromatographie en système FPLC. Par spectroscopie d'absorption des rayons X (EXAFS) et par résonance paramagnétique électronique (RPE), nous avons caractérisé le centre Fe-S de l'aconitase mitochondriale d'origine végétale: il s'agit d'une structure cubique a 3 atomes de fer et 4 atomes de soufre, associée a un atome de fer lie a la chaine polypeptidique et situe a une distance de 0,49 nm du centre Fe-S. Ce centre, ainsi que l'atome de fer, sont réduits dans la protéine active. Leur oxydation, en particulier par l'eau oxygénée utilisée à très faible concentration, entraine une inactivation irréversible de la protéine. Nous avons en outre mis en évidence l'absence d'aconitase dans les glyoxysomes de l'albumen des graines oléagineuses de ricin contenant les enzymes du cycle glyoxylique. Cette voie métabolique permettant la conversion des acides gras en succinate pour la neoglucogenese necessite l'isomérisation du citrate en isocitrate par une aconitase. Le cycle glyoxylique doit donc faire un détour par le cytosol, ce qui permet d'envisager une fonction possible de l'aconitase cytosolique au sein des cellules de l'albumen des graines de ricin