Recherche Avancée

Thèse soutenue

Etude genetique, physiologique et biochimique du metabolisme des pyrimidines chez lactobacillus plantarum

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Auteur / Autrice : Anne Masson
Direction : Jean-Claude Hubert
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées
Date : Soutenance en 1992
Etablissement(s) : Université Louis Pasteur (Strasbourg) (1971-2008)

Résumé

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Le metabolisme des pyrimidines chez lactobacillus plantarum, bacterie d'interet agroalimentaire, a ete aborde par des methodes physiologiques et genetiques. Des techniques de mutagenese et d'enrichissement en mutants auxotrophes ont ete mises au point et ont permis d'obtenir de 1 a 9% de mutants parmi la population de bacteries. Des mutants auxotrophes pour les purines, l'histidine, la serine, l'uracile, la thymine, la cytidine. . . Ont ete obtenus. Les mutants auxotrophes pour l'uracile ont ete etudies en dosant les 5 enzymes de biosynthese des pyrimidines. Des mutants deficients dans chacune des 5 etapes ont ete caracterises. De plus, en presence d'uracile dans le milieu de croissance, les 5 activites enzymatiques de la souche sauvage sont nulles. Nous avons montre que l'uracile, ou l'ornithine, inhibent la croissance de l. Plantarum. L'addition d'arginine dans le milieu, ou l'anaerobiose, relevent cette inhibition. Au vu de ces resultats, le dosage de la carbamylphosphate synthetase (cpsase), enzyme necessaire a la synthese de l'arginine et de l'uracile, a ete mis au point. Certains mutants qui possedent les 5 activites enzymatiques de la biosynthese des pyrimidines peuvent pousser, en anaerobiose uniquement sur un milieu minimum depourvu d'arginine et d'uracile et ont une activite cpsase tres faible dans un milieu minimum en aerobiose. L'hypothese est donc la suivante: l. Plantarum sauvage possede deux cpsases; une cpsase specifique des pyrimidines (deficience chez ces mutants) et une cpsase specifique de l'arginine et sensible a l'oxygene