Étude RMN de la myoglobine : voies d’accès des ligands et mécanisme du transfert d’électron

Nmr study of myoglobin: ligand pathways and electron transfer mechanism

• Auteur / Autrice : Christian Brunel
• Direction : Gérard Simonneaux
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences chimiques
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Rennes 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Myoglobine

Spectroscopie de la résonance magnétique nucléaire

Résumé

L'etude des voies d'acces des ligands, au site de fixation des hemoproteines, a ete entreprise par comparaison de la myoglobine de cheval avec la myoglobine de cachalot. Le role clef de certains acides amines a pu etre evalue grace aux etudes par spectroscopie visible et rmn #1h. Ainsi, une plus grande mobilite de l'histidine e#7 associee a la substitution de l'arginine cd#3 par la lysine cd#3 chez la myoglobine de cheval facilite la complexation des ligands. La trimethylphosphine en se complexant sur les deux etats redox a permis de mettre en evidence un transfert d'electron entre les deux etats de la myoglobine. La vitesse de self-echange d'electron entre la forme reduite et la forme oxydee de la myoglobine est analysee par rmn #1h. Cette vitesse de transfert est inferieure pour les myoglobines lorsqu'elle est comparee a celle des cytochromes. L'energie de reorganisation, calculee selon la theorie de marcus est de 1,6 ev pour la myoglobine. Cette valeur superieure a celle des cytochromes est reliee a des modifications structurales du site de transfert electronique plus importantes. Le mecanisme de transfert d'electron, mettant en jeu le tetramere d'hemoglobine est etudie. Le mecanisme de ce transfert d'electron est d'ordre intermoleculaire. Il peut alors proceder selon deux sous-mecanismes: un mecanisme intrachaine ou intermoleculaire interchaine