Effet à court-terme de l'assimilation de NO₃⁻ sur la synthèse de saccharose dans les feuilles de blé (Triticum aestivum L. , cv Fidel) : modulation des activités phosphoénolpyruvate carboxylase et saccharose phosphate synthase

The short-term effects of no3# on sucrose synthesis in the leaf of wheat (triticum aestivum l. , cv fidel) : modulation of activities of phosphoenolpyruvate carboxylase (pepc) and sucrose phosphate synthase (sps)

• Auteur / Autrice : Quy Le Van
• Direction : Marie-Louise Champigny
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Paris 11

Résumé

L'effet a court-terme de l'assimilation de no3# sur la synthese de saccharose est etudie avec la plus jeune feuille adulte de plantes de ble de trois semaines (triticum aestivum l. , cv fidel). Les feuilles sont coupees et placees sur solution nutritive contenant kno3 40 mm. Elles absorbent no3# par le courant de transpiration a la lumiere. Il est clairement etabli par des mesures en temps court (10 a 300 min) que la synthese de saccharose dans les feuilles a la lumiere, diminue en fonction de la quantite de no#3- assimile, avec un coefficient de correlation voisin de l'unite. Le deficit de 50% de synthese nette du saccharose est du a la fois a la diminution de la fixation de co2 (21%) et au detournement du c de la photosynthese, de la biosynthese du saccharose au profit de la biosynthese des acides amines (30%). La diminution concomitante des teneurs en phosphoenolpyruvate et pyruvate ainsi que l'enrichissement en fructose-2,6-bisphosphate suggerent que l'assimilation de no#3- provoque a court terme l'activation de la -carboxylation du phosphoenolpyruvate, reaction clef de la voie anaplerotique et le ralentissement de l'activite saccharose phosphate synthase, l'une des enzymes du controle de la biosynthese du saccharose. Par la sensibilite au malate, la reponse a l'imminotitration, l'incorporation de 32p dans sa proteine, il est demontre pour la premiere fois que la phosphoenolpyruvate carboxylase de feuilles de type metabolique c3, dont le ble est un exemple, est activee a la lumiere par la phosphorylation reversible de sa proteine, comme l'est la phosphoenolpyruvate carboxylase des feuilles de type metabolique c4. Il est montre de plus que le niveau de phosphorylation de la phosphoenolpyruvate carboxylase est plus eleve dans les feuilles assimilant no#3-. Par des experiences utilisant des inhibiteurs specifiques des proteines kinase et phosphatases, soit respectivement le mannose et l'acide okadaic, il est montre que l'action primaire de no#3-, ou un produit de son assimilation, est en fait l'activation de(s) proteine(s) kinase(s) qui provoque une augmentation du niveau de phosphorylation de la pepcas et aussi de la sps foliaires, ce qui entraine l'activation de la premiere et la desactivation de la seconde