Les proteines apparentees a l'antigene-s/arrestine : une nouvelle famille de proteines

Proteins related to s-antigen-arrestin: a new protein family

• Auteur / Autrice : AHMAD RAZAGHI
• Direction : Paul Cohen
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

L'antigene-s (arrestine ou proteine 48 k) a ete considere comme un constituant specifique des photorecepteurs de la retine et des cellules de l'organe pineal, qui derivent phylogenetiquement de photorecepteurs. Dans les batonnets retiniens, il participe a la regulation de la phototransduction en se liant a la rhodopsine photoactivee et phosphorylee. L'antigene-s apparait aujourd'hui comme l'un des membres d'une famille de proteines qui auraient des fonctions regulatrices semblables dans differents systemes de transduction. 1) nous purifions a partir de glande pineale de buf une proteine dont les proprietes, y compris le pouvoir d'induire l'uveo-retinite auto-immune experimentale, semblent identiques a celles de l'antigene-s de retine. 2) nous caracterisons et purifions des proteines immunoreactives avec des anticorps diriges contre l'antigene-s de retine dans differentes cellules et tissus: erythrocytes d'oiseau et de poisson, myocarde de buf, rein de buf et de rat, plaquettes sanguines humaines, cellules de tabac et chlamydomonas. 3) nous montrons que ces proteines apparentees de differentes origines partagent la propriete de se lier a la rhodopsine phosphorylee. Il semble que des membres de cette famille de proteines soient presents dans l'ensemble du monde vivant. Leur connaissance progressera avec l'isolement de leurs genes et l'etude de leurs fonctions, qui sont actuellement entrepris