Étude du couplage de la transducine avec la rhodopsine dans la transduction visuelle : rôle des nucléotides guanyliques et influence des toxines ADP-ribosylantes
Auteur / Autrice : | Frédéric Bornancin |
Direction : | Marc Chabre |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences de la vie |
Date : | Soutenance en 1992 |
Etablissement(s) : | Nice |
Jury : | Président / Présidente : Michel Lazdunski |
Examinateurs / Examinatrices : Claude Pfister, Jacques Pouysségur | |
Rapporteur / Rapporteuse : Joël Bockaert |
Résumé
La rhodopsine activée (Rh*) et la transducine (T) forment un complexe pour transmettre le signal lumineux. Nous avons montré que dans ce complexe le site nucléotidique de la transducine et le site du rétinal dans la rhodopsine sont en interaction. Notamment dans le complexe Rh*-Tvide ou le site nucléotidique de la transducine est vide nous constatons que le site du rétinal dans la rhodopsine est stabilisé. Nous rapprochons ce résultat d'une observation générale à l'ensemble des récepteurs couples aux protéines G, selon laquelle l'affinité apparente d'un agoniste pour son récepteur est plus forte en l'absence de GTP. L'ADP-ribosylation de la transducine par les toxines bactériennes n'est pas indifférente à la formation du complexe Rh*-Tvide. Nous montrons que la toxine du cholera n'ADP-ribosyle-T que dans le complexe Rh*-Tvide alors que la toxine pertussique ne peut ADP-ribosyler T lorsqu'elle est liée à Rh*. Par ailleurs, l'ADP-ribosylation par la toxine du cholera n'active pas directement T, mais prolonge la durée de l'état actif de t. L'ADP-ribosylation par la toxine pertussique empêche le couplage de T à Rh* mais ne bloque pas la capacite de T d'adopter la conformation active