Solubilisation et caractérisation de macromolécules protéiques d'origine placentaire

Solubilisation and characterisation of protein macromolecules from human placenta

• Auteur / Autrice : Marie-France Champliaud
• Direction : Michel Van Der Rest
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences. Biochimie
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Lyon 1
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Michel Van Der Rest

Mots clés

Mots clés contrôlés

Placenta

Peptidases

Glycoprotéines

Collagène

Résumé

Notre travail a consiste a solubiliser a partir de la matrice extracellulaire de placenta humain des macromolecules proteines dans leur forme intacte. Le collagene cinq peut etre extrait a partir de chorion chevelu dans un tampon chlorure de guanidine. Une chaine du collagene onze a ete mise en evidence dans l'extrait. L'acide acetique permet une solubilisation du collagene cinq a partir d'or de veau ftal. Par contre, le collagene extrait par cette methode a partir de membranes chorioamniotiques est degrade au cours de la purification. La caracterisation des chaines a ete realisee par le sequencage de peptides issus de la coupure au bromure de cyanogene. Le domaine globulaire conserve dans la forme intacte du type cinq a ete partiellement caracterise. Son role reste a etre eclairci. La solubilisation en tampon neutre tris-hcl a permis de solubiliser un collagene apparente au type douze dans les membranes chorioamniotiques. A partir de chorio chevelu, des isoformes de la laminine ont ete solubilisees par cette methode. En collaboration avec le pr pucci-minafra, nous avons caracterise un collagene de type iii extrait a partir de cordon ombilical. Cependant, contrairement au type iii, il ne forme pas de ponts disulfures