Cgmp-specific phosphodiesterase in retinal rods : Binding to membranes and activation by transducin

• Auteur / Autrice : Patrice Catty
• Direction : Jean-Claude Pfister
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Centre d'études nucléaires (Grenoble ; 1956-2006)

Mots clés

Mots clés libres

Biochimie analytique

Structurale et metabolique

Transduction visuelle

Cgmp phosphodiesterase

Transducine

Phenylation

Résumé

La phosphodiesterase specifique du gmp cyclique du batonnet retinien (pde) est une enzyme cle du processus de transduction visuelle. Activee par la sous-unite alpha de la transducine liant le gtp, elle hydrolyse le gmpc, provoquant alors la fermeture des canaux calciques de la membrane plasmique. Cette enzyme possede une interaction avec la membrane qui fait intervenir une prenylation des extremites c-terminales des deux sous-unites catalytiques alpha et beta. Dans son etat active, la pde forme un complexe membranaire, non dissocie, avec deux sous-unites alpha de la transducine liant le gtp. La liaison de ce complexe a la membrane ferait intervenir les regions n- et c-terminales de ces dernieres. La constante de dissociation des deux sous-unites alpha activees de la transducine pour la pde sont identiques et de l'ordre de cent cinquante nanomolaires