Role des proteine-phosphatases dans le controle de la transition g2/m chez l'ovocyte d'etoile de mer

Protein phosphatases and the cell cycle g2/m transition in starfish oocyte

• Auteur / Autrice : Per Pondaven
• Direction : Laurent Meijer
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques
• Date : Soutenance en 1991
• Etablissement(s) : Rennes 1

Résumé

Le cycle cellulaire est constitue de periodes majeures, la phase s (synthese d'adn) et la phase m (mitose). La phosphorylation des proteines joue un role important dans la regulation du mpf, le facteur universel responsable de la transition g2/m. Nous avons etudie au cours de ce travail l'implication des proteine-phosphatases dans les mecanismes qui controlent la transition g2/m. L'ovocyte d'etoile de mer (asterias rubens et marthasterias glacialis) a ete choisi comme modele experimental car c'est une cellule naturellement bloquee en g2. Les proteine-phosphatases 1 et 2a et l'inhibiteur-2 ont ete identifies et caracterises dans l'ovocyte. La microinjection d'inhibiteurs de phosphatases induit la maturation et la formation de mpf dans l'ovocyte. La microinjection de proteine-phosphatases 1 et 2a inhibe la maturation et la formation de mpf. L'histone h1 kinase du mpf d'etoile de mer est constituee de deux sous-unites de 34 et 54 kd, homologues des produits de genes cdc2 et cdc13 de s. Pombe. La p34 est dephorylee et la cycline phosphorylee pendant la maturation au cours de l'activation de l'histone h1 kinase. Les phosphotyrosines sont totalement dephosphorylees au cours de l'activation. La phosphatase acide de pomme de terre dephosphoryle la p34 et declenche l'activation de la h1k. La transition g2/m du cycle cellulaire de l'ovocyte d'etoile de mer est regulee par l'activation du complexe p34/cycline. Cette activation implique la dephosphorylation de la p34 necessitant une ou plusieurs phosphatases