Etude par spectroscopie vibrationnelle infrarouge a transformee de fourier du transfert d'electron dans le photosysteme ii des plantes

Study by fourier transform infrared spectroscopy of the electron transfer in plant photosystem ii

• Auteur / Autrice : CATHERINE BERTHOMIEU
• Direction : Paul Vigny
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1991
• Etablissement(s) : Paris 6

Mots clés

Mots clés contrôlés

Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de

Résumé

La spectroscopie vibrationnelle infrarouge a transformee de fourier (irtf) a ete utilisee pour etudier les interactions entre proteine et cofacteurs au sein du photosysteme ii des plantes et suivre leur evolution au cours de differentes etapes de transfert d'electrons. Les spectres irtf differentiels contenant uniquement les contributions vibrationnelles dues a la photoreduction des quinones q#a et q#b ont ete generes pour le photosysteme ii. La reduction des quinones revele la contribution des modes vibrationnels de ces accepteurs (modes (co) et (cc)) et de quelques acides amines mais ne s'accompagne pas d'un changement de conformation significatif de la proteine. Les spectres presentent de fortes analogies avec les spectres equivalents obtenus sur les bacteries pourpres photosynthetiques. Ces analogies ont permis l'attribution de certains signaux aux modes de vibration d'acides amines communs aux plantes et bacteries en interaction avec la quinone q#a. La photooxydation des donneurs d'electron tyrosine, chlorophylle et cytochrome b559 a ete caracterisee. Des strategies comme le marquage isotopique et le couplage de l'electrochimie avec la spectroscopie differentielle ir (spectroelectrochimie) pour l'etude de composes modeles in vitro ont ete utilisees afin d'interpreter les spectres obtenus in situ. La spectroelectrochimie de complexes modeles heme-ligand a permis de determiner les marqueurs ir de l'etat d'oxydation de l'heme des cytochromes b. La spectroelectrochimie de la proteine membranaire cytochrome b559 isolee a permis de determiner les modifications de l'heme et les changements d'interactions heme-proteine au cours de l'oxydoreduction. L'oxydation du cytochrome b559 est caracterisee par le changement d'environnement de carbonyles peptidiques