Détermination et analyse des épitopes T fonctionnels de l'antigène protecteur Sm28GST du parasite trématode schistosoma mansoni
Auteur / Autrice : | Isabelle Wolowczuk |
Direction : | André Capron |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences de la vie et de la santé |
Date : | Soutenance en 1991 |
Etablissement(s) : | Lille 1 |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
L'antigène de 28 kiloDalton du parasite trématode Schistosoma mansoni : Sm28GST, a été préalablement démontré comme pouvant induire des niveaux de protection très élevés dans différents modèles animaux : rongeurs et primates. L'analyse de la séquence primaire de la molécule Sm28GST, a conduit à la synthèse de sept peptides qui ont été utilisés pour identifier les épitopes T et B majeurs de la molécule vaccinante. Deux d'entre ces peptides (le 24-43 et le 115-131) contiennent des déterminants T majeurs de Sm28GST. Les peptides 24-43 et 115-131 induisent la prolifération in vitro de lymphocytes T de rat et de souris immunisés par Sm28GST native et recombinante. Le peptide 24-43 contient un épitope T « helper » d'une réponse IgE. Une construction multi-épitopique comprenant 8 copies du peptide 115-131 (dénommee « octopus »), est immunogène et antigénique dans trois modèles animaux différents: le rat, la souris et le babouin. Des rats immunisés par l'octopus sont protégés d'une infection ultérieure par le parasite. Ces peptides sont exposés par le système immunitaire durant l'infection de rats, souris et de babouins