Thèse soutenue

Séparation et étude des deux protéines majeures du lait humain : la lactoferrine et l'alpha-lactalbumine

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Auteur / Autrice : Françoise Maynard
Direction : Jean-Louis Maubois
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques
Date : Soutenance en 1990
Etablissement(s) : Rennes 1

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Les deux protéines majeures du lait humain, la lactoferrine et l'-lactalbumine, ont été séparées par utilisation des techniques à membranes. Le procédé de fractionnement mis en place ne modifie pas l'activité fonctionnelle de la lactoferrine qui conserve sa capacité de fixation du fer. Si cette ferriprotéine est l'élément majeur liant le fer dans un lait de transition, une partie importante (20 à 30%) de cet oligo-élément est également associée à des composés de faibles masses moléculaires. Une étude approfondie de l'-lactalbumine humaine a été réalisée pour déterminer l'origine de son hétérogénéité. Par l'intermédiaire des cartes peptidiques, un variant génétique de cette protéine a été identifié : il résulte de la substitution de l'acide aminé phe 80 par un résidu lys. Cette variation génétique est en partie responsable de l'hétérogénéité de l'-lactalbumine humaine par modification de son hydrophobicité. Une autre forme de l'hétérogénéité de cette protéine est liée aux interactions qu'elle établit avec le glycomacropeptide provenant de la céseine K. Ces intéractions modifient la cinétique d'apparition de deux séquences peptidiques terminales de l'-lactalbumine humaine au cours de son hydrolyse trypsique.