Purification et caractérisation des protéines entérocytaires impliquées dans l'absorption de la vitamine B12 (récepteur du facteur intrinsèque et transcobalamine) dans l'intestin mature et fœtal

Purification and characterization of enterocytic proteins involved in vitamin B12 absorption (intrinsic factor and transcobalamin) in the mature and the fœtal intestine

• Auteur / Autrice : Hervé Schohn
• Direction : Jean-Louis Guéant
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1990
• Etablissement(s) : Nancy 1
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Cyanocobalamine

Mots clés libres

Cobalamine

Transcobalamine

Cellule HT 29

Résumé

Nous avons étudié 2 protéines impliquées dans l'absorption iléale de la vitamine B12 ou cobalamine : le récepteur du complexe facteur intrinsèque-cobalamine et la transcobalamine. Le récepteur du complexe facteur intrinsèque-cobalamine est exprimé dès la dixième semaine du développement fœtal chez l'homme. Le récepteur iléal porcin a été purifié par chromatographie d'affinité sur un support sépharose-facteur intrinsèque. Il se compose de 4 polypeptides dont trois sont glycosyles. La liaison entre le récepteur et son ligand peut être inhibé en présence d'agglutinine de germe de blé. L'inhibition est due à la fixation de cette lectine à la sous-unité alpha du récepteur qui contient le site de fixation du complexe facteur intrinsèque-cobalamine. Les résidus galactosyls de la copule glucidique du facteur sont importants dans la formation de la liaison entre le récepteur et son ligand. Enfin, nous avons montré l'existence de la synthèse et de la sécrétion de transcobalamine par les cellules HT 29. Ces cellules ont été stabilisées à partir d'un carcinome colique et représentent un modèle entérocytaire in vitro