Contribution à l'étude des réactions d'hydroxylation de l'aniline au cours de l'activité péroxydase de l'hémoglobine

Contribution to study of hydroxylation of aniline during peroxydase activity of hemoglobin

• Auteur / Autrice : Olivier Canivez
• Direction : Didier Guillochon
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie
• Date : Soutenance en 1990
• Etablissement(s) : Compiègne
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences pour l'ingénieur (Compiègne)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Acide ascorbique

Hémoglobine

Aniline

Hydroxylation

Peroxydase

Résumé

Les réactions d'hydroxylation de l'aniline au cours de l'activité péroxydase de l'hémoglobine sont obtenues en présence d'eau oxygénée et de vitamine C. Elles ne sont pas causées par des traces de métaux présentes dans le milieu ; lors de l'expression de ces réactions, la présence de radicaux hydroxyles n'est pas constatée dans le milieu réactionnel. L'hémoglobine doit avoir une structure native pour être capable de catalyser l'hydroxylation de l'aniline. L'hémoglobine dénaturée par la chaleur ou dénaturée au cours des réactions d'hydroxylations voit son activité peroxydase augmenter au dépend de celles-ci. L'acide ascorbique est indispensable à l'expression des réactions d'hydroxylations. Les rendements de la réaction dans les conditions initiales sont proches de 100%. Le mécanisme réactionnel postulé s'apparente à celui de l'activité péroxygénase du cytochrome P450.

Hydroxylation reactions of aniline are obtained in the presence of hydrogen peroxide and ascorbic acid. Metal traces do not catalyse these reactions in the medium described in this study. During the hydroxylation reactions, presence of hydroxyl radicals in the medium is not observed. Hemoglobin must be in its native form to develop this kind of reactions. If hemoglobin is denatured by heating or in the course of reaction, peroxydase activity of hemoglobin grows up in state of hydroxylation activity. Ascorbic acid is essential to the expression of hydroxylation reactions. Yield of p-aminophol formed per aniline consumed is approximatively hundred per cent. The mecanism of reaction is very similar to that of peroxygenase activity of cytochrome P450.