Gels binaires d'amylose-amylopectine : structure et amylolyse

Amylose-amylopectin mixed gels: structure and amylolysis

• Auteur / Autrice : VALERIE LELOUP
• Direction : Claude Quivoron
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences appliquées
• Date : Soutenance en 1989
• Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

L'organisation structurale et la susceptibilite a l'hydrolyse enzymatique des gels binaires d'amylose-amylopectine constituent les deux axes principaux de ce travail. L'organisation structurale a ete etudiee a differentes echelles (macroscopique a moleculaire) par des methodes physiques, chimiques et enzymatiques. Les gels d'amylose et amylopectine sont formes a la suite d'une separation de phase polymere 1-polymere 2-solvant, et constitues d'un reseau compose du polymere1 retenant prisonnieres des inclusions du polymere 2. Les natures des phases dispersantes et dispersees sont fonction du rapport amylose/amylopectine. A l'interieur de chacune des phases, les gels simples sont des structures poreuses et microfibreuses partiellement cristallines. Des co-cristallisations amylose-amylopectine assurent la cohesion entre les deux phases polymeriques. Les proprietes mecaniques et chimiques des gels mixtes sont essentiellement determinees par la nature du reseau continu. L'etude experimentale de l'alpha-amylolyse des gels mixtes a concerne les principales etapes de diffusion, d'accessibilite, d'adsorption et de catalyse. L'alpha-amylolyse procede en deux temps. Initialement, l'enzyme hydrolyse rapidement les structures non cristallines du gel. La vitesse d'hydrolyse est alors limitee par la diffusion de l'enzyme dans le gel. Lorsque toute la phase amorphe a disparu, l'enzyme hydrolyse les structures cristallines plus resistantes. La vitesse d'hydrolyse est plus faible, et determinee par la nature cristalline du substrat et l'inhibition competitive par les produits d'hydrolyse. Il s'agit d'un modele de catalyse en milieu heterogene