Recherche Avancée

Thèse soutenue

Perturbations géométriques et conformationnelles induites par des modifications chimiques de la chaîne peptidique : Études à l'état solide et comparaison avec les résultats des études en solution

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Auteur / Autrice : Larbi El-Masdouri
Direction : André Aubry
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Physique
Date : Soutenance en 1989
Etablissement(s) : Nancy 1
Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques

Mots clés

FR

Mots clés contrôlés

Liaisons chimiques
Peptides
Protéines -- Repliement

Résumé

FR

L'objet de ce travail est d'étudier à l'état solide les perturbations géométriques et conformationnelles induites par quatre modifications chimiques : inversion, réduction, allongement et alpha, beta-déhydrogénation de la liaison peptidique. Nous avons appliqué ces modifications sur des molécules dipeptidiques présentant un repliement beta. Nous nous sommes intéressés à l'influence géométrique et conformationnelle induite par ces modifications sur ce repliement bea. Les résultats obtenus à l'état solide sont comparés à ceux trouvés en solution. Ces modifications conduisent à des perturbations géométriques plus ou moins prononcées du squelette peptidique selon le type de modification. Les perturbations induites par ces modifications sur le repliement beta sont de deux ordres : deux modifications (réduction et alpha, beta-déhydrogénation de la liaison peptidique) le stabilisent et les deux autres (inversion et allongement de la liaison peptidique) le destabilisent. Le cycle a dix atomes définissant le repliement beta est fortement destabilisé des qu'on tend à augmenter ou à réduire la taille de ce cycle (allongement, inversion de la liaison peptidique). Lorsque celle-ci est conservée (alpha, beta-déhydrogénation, réduction de la liaison peptidique) la liaison hydrogène intramoléculaire se raccourcit. Les résultats obtenus à l'état solide sont en excellent accord avec ceux trouvés en solution