Thèse soutenue

Une approche biochimique du mécanisme d'action de la vasopressine, de l'ocytocine, du VIP et du carbachol au niveau du système nerveux

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Auteur / Autrice : Sylvie Audigier
Direction : Claude Barberis
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire
Date : Soutenance en 1989
Etablissement(s) : Montpellier 2

Résumé

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Plusieurs aspects du mecanisme d'action de la vasopressine, de l'ocytocine, du polypeptide intestinal vasoactif (vip) et de l'acetylcholine au niveau du systeme nerveux central et du systeme nerveux autonome ont ete analyses. Des sites recepteurs de la vasopressine et de l'ocytocine ont ete caracterises sur des membranes plasmiques obtenues a partir de fractions synaptosomales derivees de l'hippocampe et du ganglion cervical superieur. Dans l'hippocampe, recepteurs de la vasopressine et de l'ocytocine sont exprimes. Tant par leurs proprietes cinetiques que leur selectivite de reconnaissance analysee a l'aide d'analogues structuraux de la vasopressine et de l'ocytocine, ces recepteurs sont similaires, non identiques, aux recepteurs peripheriques de type v#1#a (vasculaire) pour la vasopressine, et aux recepteurs de l'uterus ou de la glande mammaire pour l'ocytocine. Dans le ganglion cervical superieur, seuls des recepteurs de vasopressine de type v#1#a sont exprimes. Dans le ganglion cervical, une stimulation par la vasopressine est accompagnee d'une forte activation d'une phospholipase c catalysant la production d'inositol phosphates et de diacyl-glycerol a partir de polyphosphoinositides membranaires. Une correlation stricte a pu etre etablie entre: liaison de vasopressine a ses recepteurs, activation de la phospholipase c, et effets electrophysiologiques. L'activite phospholipase c du ganglion est l'objet d'une regulation multifactorielle par la vasopressine, l'acetylcholine et le vip. Les caracteristiques de la reponse au vip (constante d'activation elevee, et selectivite de reconnaissance) suggerent une implication dans les effets observes de recepteurs specifiques d'un peptide endogene structuralement apparente au vip, et differents des recepteurs du vip couples a l'adenylate cyclase