Thèse soutenue

Contribution a l'étude des réactions catalysées par les péroxydases. : Comparaison péroxydase de raifort-péroxydases de phanerochaete chrysosporium.

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Auteur / Autrice : Nadine Portet
Direction : Albert Lichanot
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
Date : Soutenance en 1988
Etablissement(s) : Pau

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Au cours de recherche sur la biodégradation des lignines, une étude comparative de la réactivité de différentes péroxydases vis a vis de plusieurs composes aromatiques (phénols, méthoxybenzènes, alcools benzyliques) a été réalisée. Trois enzymes, peroxydase de raifort utilisée comme référence et deux péroxydases découvertes récemment, excrétées par le champignon ligninolytique phanerochaete chrysosporium : le manganèse peroxydase et le lignine peroxydase. L'ion manganeux est le seul substrat de la manganèse peroxydase, estoxyde en ion manganique qui réagit sur les différents composés aromatiques par réaction oxydoreduction. La lignine pérodyxase catalyse des réactions très diverses grâce a un potentiel d'oxydoréduction élevé qui permet la formation d'un radical cation a partir de la plupart des substrats étudiés.