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des thèses françaises
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Modification du site actif de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase par mutagénèse dirigée : Étude du rôle de la CYS 149 et de l'HIS 176 dans le mécanisme enzymatique
FR |
EN
| Auteur / Autrice : | Abdelaziz Soukri |
| Direction : | Guy Branlant |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie |
| Date : | Soutenance en 1988 |
| Etablissement(s) : | Nancy 1 |
| Partenaire(s) de recherche : | Autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques |
Mots clés
FR
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Sciences biologiques fondamentales et appliquées, psychologie
Biochimie analytique, structurale et métabolique
Biotechnologie, biodétérioration
Escherichieae
Enterobactériaceae
Bactérie
Bacillaceae
Bacillales
Enzyme
Glyceraldéhyde-phosphate déshydrogénase
Site actif
Mutagénèse dirigée
Escherichia coli
Bacillus stéarothermophilus
Cinétique
Purification
Chromatographie colonne
Électrophorèse gel
Activité catalytique
Iodoacétamide
P nitrophénylacétate
Structure tridimensionnelle
Escherichieae
Enterobacteriaceae
Bacteria
Bacillaceae
Bacillales
Résumé
FR
La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme tétramérique à cofacteur NAD**(+) , catalyse la phosphorylation oxydative du d-glycéraldéhyde-3-phosphate en acide 1-3 diphosphoglycérique. Deux acides aminés, dits catalytiques jouent un rôle essentiel : la cystéine 149 et l'histidine 176. À partir de la structure tridimensionnelle déterminée à haute résolution de l'enzyme de bacillus stearothermophilus et en appliquant la technique de mutagénèse dirigée sur le gène de l'enzyme de eschérichia Coli, l'histidine 176 est remplacée par une asporagine et la cystéine 149 par une glycine et une périne. L'analyse des mutants a été effectuée à l'aide de deux modèles chimiques, l'iodoacétamide et le P nitrophénylacétate