Recherche Avancée

Thèse soutenue

Mecanisme reactionnel de l'atpase calcium du reticulum sarcoplasmique : interaction avec les nucleotides, role des cations divalents

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Auteur / Autrice : Jean-Jacques Lacapère
Direction : Claude Michel Gary-Bobo
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
Date : Soutenance en 1987
Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

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L'atpase calcique du reticulum sarcoplasmique hydrolyse une molecule d'atp pour transporter du calcium contre son gradient de concentration. Plusieurs hypotheses existantes pour expliquer ce phenomene: 1) deux sites topologiquement differents (un site catalytique de haute affinite et un site activateur de basse affinite) 2) un seul site ayant des affinites differentes pour les deux conformations principales de l'enzyme, la saturation sur site basse affinite entrainant une acceleration du changement de conformation 3) un seul site, la liaison d'atp sur le site catalytique phosphoryle de l'enzyme, apres depart de l'adp, induisant l'activation. Par une approche cinetique, la derniere hypothese est la plus solidement etayee. Les auteurs proposent un schema de fonctionnement de cette enzyme ou, a fortes concentrations de substrat, le site catalytique serait toujours occupe par l'atp. L'activation serait le fruit de modifications de differentes etapes du cycle