Photorégulation du cycle de Benson-Calvin au niveau des phosphatases : fructose-1,6-bisphosphatase et sédoheptulose-1,7-bisphosphatase

Photoregulation of the Benson-Calvin cycle on the level of phosphatases: fructose-1,6-bisphosphatase and sedoheptulose-1,7-bisphosphatase

• Auteur / Autrice : Frédéric Cadet
• Direction : Jean-Claude Meunier
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie cellulaire et microbiologie
• Date : Soutenance en 1987
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 2
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université d'Aix-Marseille II. Faculté des sciences (1969-2011)

Résumé

L'effet du ph et d'un analogue du fructose-1,6-bisphosphate, le fructose-2,6-bisphosphate, sur l'activite de la fructose-1,6-bisphosphatase (fbpase) oxydee et reduite semblent suggerer que le site actif est le meme pour les deux substrats (fructose-1,6-bisphosphate et sedoheptulose-1,7-bisphosphate). Il semble improbable que la fbpase puissa assurer l'hydrolyse du sedoheptulose-1,7-bisphosphate "in vivo", il y a necessite d'une sbpase (sedoheptulose-1,7-bisphosphatase). Cette phosphatase a ete isolee et purifiee, proteine de 66 kda constituee de deux sous-unites de 35 kda; elle est activable par toutes les thioredoxines et est autooxydable. Seule la forme reduite est active entre ph 7 et 10. Les vitesses d'activation et de desactivation de la sbpase pourraient en faire la veritable enzyme cle du cycle benson-calvin. Une etude comparative des proprietes structurales et cinetiques de ces deux enzymes montrent un faible degre d'homologie de structure