Etude des enzymes de synthèse des catécholamines et phosphorylation de la tyrosine hydroxylase de phéochromocytome de rat
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EN
| Auteur / Autrice : | Dominique Pigeon |
| Direction : | Roger Acher |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie |
| Date : | Soutenance en 1986 |
| Etablissement(s) : | Paris 6 |
Mots clés
FR
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Rodentia
Mammalia
Vertebrata
Catecholamine
Biosynthese
Enzyme
Dopamine Beta -Monooxygénase
Protéine Kinase
Tyrosine 3-Monooxygenase
Phéochromocytome
Rat
Aromatic-L-Amino-Acid Décarboxylase
Séparation
Localisation
Propriété Physicochimique
Compartiment Cellulaire
Neuromédiateur
Régulation
Inhibiteur
Rodentia
Mammalia
Vertebrata
Catecholamine
Biosynthesis
Enzyme
Dopamine Beta -Monooxygenase
Protein Kinase
Tyrosine 3-Monooxygenase
Pheochromocytoma
Rat
Aromatic-L-Amino-Acid Decarboxylase
Separation
Localization
Physicochemical Properties
Cellular Compartment
Neurotransmitter
Regulation(Control)
Inhibitor
Résumé
FR
La structure et le régulation des enzymes de synthèse des catécholamines ont été étudiées dans le phéochromocytome de rat. Nous avons mis au point un protocole permettant la séparation des trois premiers enzymes de la voie de synthèse. Ceci a permis de purifier partiellement la dopamine beta -hydroxylase et de mettre en évidence son inhibiteur endogène, qui a été décrit pour la première fois. Nous avons montré qu'une activité protéine kinase était copurifiée avec la tyrosine hydroxylase, qu'elle phosphoryle. Cette activité a été caractérisé et la séquence primaire du site de phosphorylation a été déterminée.