Étude des molécules CD1
Auteur / Autrice : | Martine Amiot |
Direction : | Daniel Thomas |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Génie enzymatique et cellulaire |
Date : | Soutenance en 1986 |
Etablissement(s) : | Compiègne |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Sciences pour l'ingénieur (Compiègne) |
Résumé
Chez l'homme, les anticorps monoclonaux appartenant à la première classe de différenciation CD1 ont permis d'identifier les molécules de classe I non HLA. Ces antigènes de différenciation ont une distribution tissulaire restreinte aux corticothymocytes similaire à celle observée pour les antigènes TLa murins. En utilisant une importante collection d'anticorps monoclonaux anti-CD1 et anti-beta2-microglobuline, quatre molécules CD1 ont pu être mises en évidence dont trois sont des glycoprotéines définies par leur poids moléculaire : 49 Kd, 43 Kd et 45 Kd. Sept épitopes différents ont été déterminés sur ces trois molécules : quatre sur la molécule 49 Kd, deux sur la molécule 45 Kd et un seul isotope sur la molécule 43 Kd. Deux de ces molécules ont été retrouvées sur les cellules de la peau ; la molécule 49 Kd sur les cellules de Langerhans d'épiderme et la molécule 43 Kd sur les cellules dendritiques du derme. A la surface des thymocytes, la molécule 43 Kd coprécipite les deux molécules. Cette association n'est pas observée sur les deux lignées cellulaires T(Hd-Mar et Molt 4) étudiées qui sont toutes deux CD1+. Il semble qu'à la surface des thymocytes, la molécule 49 Kd puisse s'associer à différentes molécules : la bêta2-microglobuline, la molécule CD1 43 Kd et les molécules CD8. L'étude des cartes peptidiques de ces différents antigènes CD1 montre des homologies limitées de la structure protéique entre ces molécules.