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des thèses françaises
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Etudes structurales d'histones d'invertébrés marins : histone H2A de l'érythrocyte de Siponcle : histone H1 spécifique du sperme de Platynereis dumerilii
| Auteur / Autrice : | Daniel Kmiecik |
| Direction : | Pierre Sautière |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Biochimie |
| Date : | Soutenance en 1985 |
| Etablissement(s) : | Lille 1 |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
La séquence en acides aminés des 123 résidus de l'histone H2A de l'érythrocyte nucléé de Siponcle (Sipunculus nudus a été déterminée. Comparée à l'histone homologue du thymus de veau, l'histone H2A de l'érythrocyte de Siponcle présente 6 délétions et 13 substitutions dont 6 ne sont pas conservatives. La plupart de ces modifications sont situées dans les extrémités N- et C-terminales basiques, sites privilégiés d'interaction avec le DNA. La région centrale (18-118) qui interagit avec l'histone H2B dans le comlexe H2A-H2B ne recèle que quelques modifications de nature conservative. L'histone H2A de l'érythrocyte de Siponcle est phosphorylée à un taux de 60% sur le résidu de sérine en position N-terminale. Cette observation pourrait être en rapport avec l'inactivation de la chromatine de l'érythrocyte. La chromatine du sperme de Platynereis dumerilii (Annélide Polychète) est caractérisée par la présence d'une histone H1 spécifique et de deux protamines à côté des histones de type somatique. L'histone H1 spécifique est constituée de deux variants H1a et H1b qui présentent une forte homologie structurale. La comparaison des séquences en acides aminés des deux variants de l'histone H1 (H1a, 121 résidus ; H1b, 119 résidus) a permis de mettre en évidence la présence de deux délétions dans l'histone H1b et de 22 substitutions dont la plupart sont situées dans le domaine globulaire. Les deux variants H1a et H1b diffèrent particulièrement au niveau d'une séquence de 9 résidus d'acides aminés située au voisinage du résidu de phénylalanine conservé chez toutes les histones H1 (64-72 dans H1a ; 62-70 dans H1b). Comparées aux autres histones H1, H1a et H1b ont une taille moléculaire exceptionnellement réduite, cependant leur domaine globulaire (80 résidus) est similaire à celui des autres histones H1 de type somatique ou spécifiques du sperme. La comparaison des séquences des zones globulaires de H1a et de H1b montre une forte homologie entre H1a et les histones H1 somatiques ou du sperme alors que H1b est plus proche de l'histone H5 de l'érythrocyte nucléé du poulet.