Structuration des suspensions denses de caséines par les phosphates en présence de calcium : étude de leurs organisations et de leurs propriétés rhéologiques
Auteur / Autrice : | Peggy Thomar |
Direction : | Taco Nicolai |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Chimie des matériaux |
Date : | Soutenance le 21/01/2016 |
Etablissement(s) : | Le Mans |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Matériaux, Matières, Molécules en Pays de la Loire (3MPL) (Le Mans ; 2008-2021) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Institut des Molécules et Matériaux du Mans (Le Mans ; 2012-....) - Institut des molécules et des matériaux du Mans / IMMM |
Mots clés
Résumé
Les caséines, les protéines les plus abondantes du lait, sont associées sous forme de micelle ayant un rayon moyen de 100nm, pontées par du phosphate de calcium colloïdal (CCP). Lorsque le CCP est retiré par précipitation acide, les micelles se désintègrent formant les caséinates de sodium (NaCas), des particules de 10nm. Les caséines sont très sensibles aux ions calcium et phosphate présents dans certains produits alimentaires qui constituent un levier important dans l’industrie laitière pour contrôler la texture. La viscosité des suspensions de NaCas augmente fortement lorsque la concentration en protéines augmente à cause du remplissage compact par les particules, mais décroît lorsque la température augmente car la fraction volumique efficace des particules diminue. Au-delà d’un ratio critique Ca2+/caséine, les interactions attractives mènent à la formation de microdomaines denses qui diminuent la solubilité et augmententla turbidité. Le phénomène est amplifié lorsque la température augmente et modifie les propriétés viscoélastiques des suspensions de NaCas. En large excès, les ions Na+ entraînent la dissociation des micro-domaines denses par compétition avec les ions Ca2+. Au-dessus de 0.2M de Na+, la viscosité augmente à cause de la déshydratation des protéines (salting-out). L’orthophosphate (Pi) se lie aux protéines en présence de calcium, ce qui conduit à la formation de complexes. En large excès, le Pi se lie directement au calcium et précipite forme de phosphate de calcium ou sous forme de complexes avec les protéines. Lorsque les micelles des caséines sont acidifiées au-dessus de pH 5,2, le phosphateet le calcium solubilisés interagissent avec les protéines lorsque la température augmente, ce qui conduit à une gélification. Cette étude a démontré combien la nature du phosphate et du calcium est fondamentale dans l’organisation des caséines en suspension dense.