Analyse fonctionnelle de protéines métal- ou redox- dépendantes chez les plantes

par Flavien Zannini

Thèse de doctorat en Biologie et écologie des forêts et des agrosystèmes

Sous la direction de Nicolas Rouhier et de Jérémy Couturier.

Le président du jury était Sophie Rahuel-Clermont.

Le jury était composé de Nicolas Rouhier, Jérémy Couturier, Stéphane Lemaire, Claire Remacle, Pascal Rey.

Les rapporteurs étaient Stéphane Lemaire, Claire Remacle.


  • Résumé

    La présence de cystéines réactives confère à de nombreuses protéines des propriétés redox et/ou la capacité à lier des ions métalliques. Ce projet, organisé en plusieurs axes, visait à caractériser des protéines possédant un motif CxxC conservé et éventuellement un repliement de type thiorédoxine (TRX) chez les plantes. Il s’avère que les TRX o1 et o2 mitochondriales, la protéine disulfure isomérase atypique PDI-A et la glutarédoxine (GRX) S16 chloroplastique d’A. thaliana exprimées sous formes recombinantes dans Escherichia coli incorporent toutes un centre Fe-S au sein d’homodimères dont la fonction reste à déterminer. L’analyse des propriétés redox des apo-protéines indiquent que la PDI–A et la GRXS16 ne possèdent pas ou peu d’activité oxydoréductase respectivement bien que des ponts disulfure intramoléculaires soient formés entre cystéines conservées. Dans le cas de la GRXS16, la régulation de son état redox se ferait via la lumière puisque le pont disulfure est réductible par des TRX mais pas par le glutathion. Le dernier axe de recherche concernait l’étude des propriétés de l’oxydoréductase MIA40 et de la flavine oxydase ERV1, impliquées dans l’import et le repliement oxydatif de protéines au sein de l’espace intermembranaire des mitochondries. Les résultats suggèrent que la singularité de ce système chez les plantes repose sur la structure atypique d’ERV1 et sa capacité à oxyder des protéines en présence de glutathion mais en absence de MIA40, qui est en revanche indispensable chez la levure ou l’homme.

  • Titre traduit

    Functional analysis of metal- or redox- dependent proteins in plants


  • Résumé

    The presence of reactive cysteines confers redox properties and/or the ability to bind metal ions to numerous proteins. This project, organized in several axes, aimed at characterizing proteins with a conserved CxxC motif and possibly a thioredoxin (TRX) fold in plants. It appears that the mitochondrial TRX o1 and o2, the atypical protein disulfide isomerase PDI-A and the chloroplastic glutaredoxin (GRX) S16 from A. thaliana expressed as recombinant proteins in Escherichia coli all incorporated an Fe-S center within homodimers whose function remains to be determined. Analysis of the redox properties of apo-proteins indicates that PDI-A and GRXS16 have little or no oxidoreductase activity respectively although intramolecular disulfide bridges are formed between conserved cysteines. In the case of GRXS16, its redox state would be regulated by light as the disulfide bridge is reducible by TRX but not by glutathione. The last research axis concerned the study of the properties of the MIA40 oxidoreductase and the ERV1 flavine oxidase, involved in the import and oxidative folding of proteins within the inter-membrane space of mitochondria. The results suggest that the singularity of this system in plants is based on the atypical structure of ERV1 and its ability to oxidize proteins in the presence of glutathione but in the absence of MIA40, which is essential in yeast or humans.


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