Auteur / Autrice : | Sandra Michel-Souzy |
Direction : | Romé Voulhoux |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Microbiologie |
Date : | Soutenance le 18/12/2017 |
Etablissement(s) : | Aix-Marseille |
Ecole(s) doctorale(s) : | Ecole Doctorale Sciences de la Vie et de la Santé (Marseille) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires (LISM) (Marseille) |
Jury : | Président / Présidente : James N. Sturgis |
Examinateurs / Examinatrices : Katrina Forest | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Sarah Bigot, Vladimir Shevchik |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Résumé
Le SST2 permet la sécrétion de protéines nécessitant un repliement périplasmique. Cette sécrétion s’effectue en deux étapes avec l’export de la protéine à travers la membrane interne puis son transport à travers la membrane externe grâce à une machinerie trans-enveloppe appelée sécréton. Les interactions mises en évidence entre les différents composants du sécréton ont permis d’établir un modèle statique de cette machinerie. Cependant les mécanismes d’assemblage et de fonctionnement du SST2 restent peu documentés. Les interactions rapportées entre le substrat et certains composants de la machinerie suggèrent une reconnaissance séquentielle du substrat au cours du processus de sécrétion.Nous avons observé 2 nouvelles interactions entre le substrat et les composants XcpY et XcpZ. Ces nouvelles données, associées aux données bibliographiques, suggèrent que la fixation du substrat sur ces deux composants induirait des changements conformationnels au niveau de la plateforme de membrane interne pouvant être nécessaires à l’énergisation du système. J’ai contribué à 2 autres projets. Le premier, toujours en développement, a consisté en l’étude du cheminement du substrat in vivo chez P. aeruginosa via la technique du photocrosslinking. Cette étude devrait permettre la mise en évidence des régions impliquées dans la reconnaissance de substrat ainsi qu’établir une potentielle chronologie dans le processus de sécrétion. Le deuxième projet a porté sur l’étude de l’assemblage et adressage de la sécrétine XcpQ. Grâce à l’utilisation d’anticorps de camélidés nous avons mis en évidence l’existence d’une pilotine et identifié le site d’interaction du partenaire XcpP sur la sécrétine.