Inhibition spécifique d'enzymes de modification et de dégradation des pectines

par Mélanie L'Enfant

Thèse de doctorat en Biochimie et Génie enzymatique

Sous la direction de Anne Wadouachi et de Corinne Pau-Roblot.


  • Résumé

    Les pectines méthylestérases (PME, EC. 3. 1. 1. 11) et les polygalacturonases (PG, EC. 3. 2. 1. 15) sont des enzymes qui catalysent respectivement la déméthylestérification et la dépolymérisation des homogalacturonanes, constituant majoritaire de la paroi primaire. Ceci conduit à des modifications structurales de la paroi végétale, et a des conséquences sur le développement et la réponse aux stress. Ces enzymes sont présentes chez les plantes mais sont également sécrétées par des phytopathogènes comme Botrytis cinerea, favorisant la colonisation de l'hôte. Afin de mieux comprendre les spécificités des enzymes de plantes vis-à-vis de celles de phytopathogènes, et d'identifier des inhibiteurs chimiques potentiels de ces enzymes, différentes approches ont été mises en œuvre. Des enzymes (PME/PG) d'Arabidopsis thaliana et de Botrytis ont été produites en système hétérologue afin de tester leur spécificité de substrat et de pH. Les substrats pectiques utilisés diffèrent par leurs degrés et patrons de méthylestérification. Dans le but d'identifier des inhibiteurs de ces enzymes, des molécules naturelles, des oligosaccharides bioisostères modifiés chimiquement au niveau du méthyle en C6 par différents groupements ainsi que des molécules chimiques issues d’une chimiothèque ont été testés. Les résultats obtenus montrent que, les enzymes de Botrytis cinerea (BcPME 1, BcPG 2 et BcPG 3) n'ont pas les mêmes spécificités de substrat et dépendance de pH que celles d'Arabidopsis (AtPME3, AtPME31 et AtPG80). En particulier, BcPME 1 montre une spécificité pour des HG de degrés de méthylestérification élevés à pH 4, alors que PME 3 et PME 31 sont plus actives à des pH de 6 et 7,5. Par ailleurs, PME 3 et PME 31 diffèrent dans leurs préférences de substrats, permettant de dégager des hypothèses quant à leurs rôles in planta. Ce travail a par ailleurs permis de montrer que les enzymes de plantes sont facilement inhibées par des molécules naturelles et chimiques, au contraire des enzymes de Botrytis. Enfin, le screen d'un chimiothèque a permis d'identifier de nouveaux inhibiteurs de l'activité PME

  • Titre traduit

    Specific inhibition of pectin modifying and degrading enzymes


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Informations

  • Détails : 1 vol. (353 p.)
  • Annexes : Bibliogr. (303 réf.)

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  • Bibliothèque : Université de Picardie Jules Verne. Bibliothèque universitaire. Section Sciences.
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  • Cote : T 51 2014-9
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