Auteur / Autrice : | Jonathan Bonnefoy |
Direction : | Ronald Melki |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences biologiques. Biochimie |
Date : | Soutenance en 2010 |
Etablissement(s) : | Paris 11 |
Partenaire(s) de recherche : | autre partenaire : Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Les prions sont des protéines endogènes capables d’acquérir une conformation non physiologique transmissible. Chez les mammifères, les prions sont impliqués dans des pathologies neurodégénératives aujourd’hui incurables. Le polypeptide Ure2 est une protéine prion présente chez la levure Saccharomyces cerevisiae. Au cours de mes travaux de thèse, nous avons documenté les propriétés d’assemblage en fibres du domaine prion de Ure2p et les changements conformationnels qui lui sont associés. Nous avons également étudié les changements conformationnels affectant le reste de la protéine Ure2 lors de sa polymérisation. Enfin, nous avons analysé les interactions entre le prion Ure2p et l’un des facteurs cellulaires inhibant sa réaction d’assemblage, le chaperon moléculaire Ssa1p.