Thèse soutenue

Identification de nouveaux partenaires d'Ilf3 et de NF90, deux protéines aux ARN

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Auteur / Autrice : Alexandre Chaumet
Direction : Jean-Christophe LarcherPhilippe Denoulet
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Protéomique Structurale et Fonctionnelle
Date : Soutenance en 2009
Etablissement(s) : Paris 6

Mots clés

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Résumé

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Ilf3 et NF90 sont deux protéines générées par épissage alternatif à partir du gène ILF3. Pour chacune d’entre-elles, un épissage alternatif supplémentaire permet la synthèse de deux formes, une longue et une courte, qui diffèrent par la présence ou non d’une séquence N-terminale de 13 acides aminés. En plus de ces modifications post-transcriptionnelles, Ilf3 et NF90 subissent des modifications post-traductionnelles, phosphorylation et méthylation. Ces deux protéines illustrent à la fois le phénomène de polymorphisme protéique ainsi que celui de plurifonctionnalité des protéines. En effet, au moins 20 isoformes sont générées à partir du même gène, 12 pour Ilf3 et 8 pour NF90. Ce polymorphisme pourrait être à l’origine des différences de localisation subcellulaire observées selon l’isoforme considérée mais également d’ajustements au niveau de la régulation des interactions avec leurs partenaires et de la diversité des fonctions qui leur ont été attribuées. Après avoir montré que la présence des 13 résidus N-terminaux permet la localisation nucléolaire des formes longues d’Ilf3 et de NF90, nous avons effectué une approche protéomique qui a permis de caractériser 6 nouveaux partenaires de ces deux protéines. Les fonctions décrites de ces partenaires permettent de suggérer une implication de ces deux facteurs dans le métabolisme des ARN métabolisme des ARN.