Étude de deux protéines associées à l’actine : gelsoline et calponine : mise en évidence du complexe gelsoline/calponine et de son implication dans la dynamique des filaments d’actine
Auteur / Autrice : | Imène Ferjani |
Direction : | Mohamed Manai, Yves Benyamin |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biochimie et biologie cellulaire |
Date : | Soutenance en 2008 |
Etablissement(s) : | Montpellier 2 en cotutelle avec Université de Tunis El Manar |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
La calponine et la gelsoline interagissent aussi bien avec l'actine G que F. Ces deux protéines sont présentes au niveau des mêmes structures cellulaires à savoir les lamellipodes et tout le long de quelques fibres de stress. Des expériences d'immunofluorescence et d'immunoprécipitation suggèrent une colocalisation ainsi que des interactions potentielles directes ou indirectes entre la calponine et la gelsoline. La formation du complexe gelsoline calponine a été alors démontrée in vitro. Afin d'évaluer la signification physiologique et la base moléculaire d'une telle interaction, nous avons étudié : a) la structure du complexe, b) l'effet du complexe sur le processus de polymérisation de l'actine. Des expériences de fluorescence ont démontré clairement que la gelsoline et l'actine interagissent avec des séquences communes de la calponine. Ces séquences sont différentes dans le cas de la gelsoline. Une des propriété fondamentale de la gelsoline est d'augmenter la vitesse de polymérisation de l'actine en favorisant la formation de nuclei. La présence de la calponine inhibe partiellement cette activité. Ainsi, nous pouvons supposer que l'interaction de la calponine pourrait intervenir dans la régulation de la formation des filaments d'actine. En effet, en utilisant des techniques de microcopie confocale et électronique nous avons pu démontrer que la calponine favorise la formation de filaments d'actine de longueur supérieur à celle observée uniquement e présence de la gelsoline. Le mécanisme le plus probable qui pourrait expliquer cette propriété intéressante serait un processus de réassociation permettant la régulation de la longueur des filaments d'actine