Encapsulation of proteins in reverse micelles dissolved in low-viscosity media

Encapsulation de protéines dans des micelles inverses en milieux à faible viscosité

• Auteur / Autrice : Sylvain Doussin
• Direction : P. Berthault, N. Birlirakis
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Physique - Chimie
• Date : Soutenance en 2007
• Etablissement(s) : Versailles-St Quentin en Yvelines

Mots clés

Mots clés contrôlés

Neutrons -- Diffusion

Biomolécules

Surfactants

Spectroscopie de la résonance magnétique nucléaire

Micelles inverses

Résumé

La RMN haute résolution ne permet que difficilement l'étude structurale des biomolécules de taille supérieure à 35 KDa. En effet, à cause du lent mouvement de réorientation des objets liés à leur taille, le temps de relaxation transversale T2 est trop faible. Cela conduit à une perte de résolution du spectre et de la durée de vie des signaux. Une solution pour diminuer significativement le temps de corrélation rotationnel et donc la latgeur des raies de biomolécules a été proposée par une équipe de l'université de Philadelphie. L'encapsulation de ces dernières dans des micelles inverses en milieux à faible viscosité dans la cavité aqueuse d'une micelle inverse.

Use of high-resolution liquid-state NMR for the structural study of big biomolécules (}35 kDA)is impeded by their very slow tumbling implying very short transverse relaxation times T2. This effect leads to a dramatic loss of spectral resolution, and a reduction of the signals lifetime. A solution to accelerate the rotational correlation times and thus the spectral linewidths has been proposed by a team from the University of Philadelphia : encapsulation of the biomolecule in microemulsions in low-viscosity media. In these experiments, apolar gases (short-chain alkanes, xenon, CO2,. . . . ) of very low viscosity near their critical point, are used.