Étude de l'hydrolyse d'oligopeptides dérivés de l'exon 24 et du polypeptide EP20-24-24-24-24 de la tropoélastine humaine par des élastases de mammifères et les protéases de Pseudomonas aeruginosa

• Auteur / Autrice : Carine Lombard
• Direction : Joëlle Saulnier, Jean Wallach
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie
• Date : Soutenance en 2006
• Etablissement(s) : Lyon 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Spectroscopie de masse

Pseudomonas aeruginosa

Peptidases

Élastases pancréatiques

Hydrolyse

Élastine

Résumé

Au cours de certaines pathologies, l'élastine, protéine responsable de l'élasticité de nombreux tissus peut être dégradée par des protéases spécifiques, les élastases. Parmi les peptides libérés, les matrikines, qui renferment la séquence GXXPG, sont connues pour réguler l'activité cellulaire. L'hydrolyse de peptides de type (VGVAPG)n et du polypeptide EP20-24-24-24-24, modèle de la tropoélastine humaine alternant des séquences de pontage et des régions hydrophobes riches en séquences VGVAPG a été étudiée. Les sites et produits d'hydrolyse de l'élastase pancréatique porcine, de l'élastase et de la protéinase 3 leucocytaires humaines et des protéases de Pseudomonas aeruginoa (élastase, protéase alcaline et LasA) ont été identifiés par spectrométrie de masse (ESI et MALDI-TOF) et par CLHP. L'élastase pancréatique de porc et la protéinase 3 libèrent des hexapeptides actifs. Nous avons également comparé l'adsorption des élastases sur l'élastine insoluble, première étape de l'élastolyse