Contribution à la modélisation du site molybdène de la nitrogénase électrochimie, chimie et calculs d'orbitales moléculaires

Contribution to the modeling of the molybdenum site of nitrogenase electrochemistry, chemistry and molecular orbital calculations

• Auteur / Autrice : Frédéric Barrière
• Direction : Jean Talarmin
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie
• Date : Soutenance en 1999
• Etablissement(s) : Brest

Mots clés

Mots clés contrôlés

Enzymes à molybdène

Métalloenzymes

Résumé

Le premier chapitre de cette these fait le point sur ce qui est connu a propos de la structure et de la fonction de la nitrogenase fer-molybdene ainsi que sur les differentes approches suivies en chimie pour tenter de repondre aux questions qui restent en suspens. En effet le site precis ou l'azote moleculaire est coordine et active sur le site actif de cette enzyme n'est pas encore connu. Les trois chapitres suivants illustrent chacune des approches possibles : modelisation fonctionnelle, modelisation structurale et chimie theorique respectivement. Le deuxieme chapitre traite de la deprotection electrochimique d'un site de coordination pour substrats insatures dans mo#2(cp)#2(sme)#3(cl). Le transfert d'electron rend le site de coordination accessible mais il ne s'ouvre reellement qu'en presence du substrat, evitant ainsi de possibles reactions de desactivation. L'affinite relative du site pour differents substrats dont l'un ne serait pas reductible permet de suggerer un mecanisme possible d'inhibition d'une reaction catalytique. Dans le troisieme chapitre l'electrochimie et la synthese de clusters mofe#3s#4, qui sont des modeles structuraux du centre molybdene de la nitrogenase, sont exposees. Une attention particuliere est portee au degre de l'interaction electronique dans les molecules etudiees entre deux sites redox equivalents ou non. Enfin, dans le quatrieme chapitre nous essayons de rechercher, a l'aide de la methode de huckel etendue, les conditions de l'activation de n#2 au centre molybdene de la nitrogenase en etudiant des modeles fonctionnels simples qui interagissent avec l'azote moleculaire, des modeles structuraux et un modele du site actif de l'enzyme.