Rôle de l'agitation et des interfaces gaz-liquide sur l'inactivation d'enzymes : étude cinétique et implications dans les procédés biotechnologiques

par Mylène Caussette

Thèse de doctorat en Génie des procédés

Sous la direction de Brigitte Lindet.

Soutenue en 1998

à l'ENSMP .


  • Résumé

    Le but de cette étude est d'apporter une contribution à la compréhension des mécanismes d'inactivation des enzymes en vue d'allonger leur durée de vie, ou de mettre en œuvre des procédés efficaces de destruction. Pour cela, nous nous sommes intéressés au rôle de l'agitation et des interfaces gaz-liquide sur l'inactivation du lysozyme, de la lipase et de la pectinemethylesterase. Nous avons montré d'une part que l'agitation accélérait l'inactivation du lysozyme. L'analyse du phénomène nous a permis d'identifier l'inactivation autocatalytique des molécules de lysozyme actives par les molécules de lysozyme déjà inactivées et nous a conduit à développer un modèle cinétique. Cette étude ouvre plus largement la problématique des interactions protéine-protéine. Nous avons montré, d'autre part, que la génération d'interfaces gazeuses dans une solution favorisait nettement l'inactivation du lysozyme, de la lipase et de la pectineméthylestérase. Pour cette étude, nous avons utilisé deux types de contacteur : la colonne à bulles et le réacteur gaz-liquide agité. Dans le cas du lysozyme, nous avons corrélé l'inactivation à l'aire interfaciale spécifique développée dans la colonne à bulles, ce qui n'est plus le cas dans le réacteur gaz-liquide agité. Ceci met en évidence l'importance du mode de mise en contact des enzymes avec les interfaces gaz-liquide. Dans le cas de la lipase, l'inactivation est proportionnelle à l'aire interfaciale dans la colonne à bulles pendant la phase initiale de la cinétique. Un ralentissement de la cinétique est ensuite observé. Il est du à une compétition à l'interface entre les enzymes actives et inactives. Dans le cas de la pectineméthylestérase, aucune corrélation à l'aire interfaciale n'a pu être mise en évidence. Selon le type d'enzyme, des comportements différents ont été identifies, ce qui montre la complexité des mécanismes d'inactivation. Le rôle important des facteurs jouant sur l'absorption des enzymes à l'interface (ph, force ionique, présence d'additifs) a été mis en évidence pour les trois enzymes.

  • Titre traduit

    Effect of the stirring and gas-liquid interfaces on enzyme inactivation kinetic study and implications in the biotechnological processes


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Informations

  • Détails : 1 vol. (219 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. [203-219], 216 réf.

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  • Bibliothèque : Mines ParisTech. Bibliothèque.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : EMP 145.798 CCL. TH. 883
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