La superfamille des cytochromes C3 de Desulfovibrio : propriétés structurales et fonctionnelles

Structure/function relationships within the cytochrome c#3 superfamily from desulfovibrio

• Auteur / Autrice : Laurence Florens
• Direction : Mireille Bruschi
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques fondamentales et appliquées
• Date : Soutenance en 1996
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 1
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Provence. Section sciences

Mots clés

Mots clés contrôlés

Interfaces (biologie)

Oxydoréduction

Hydrogénases

Dynamique moléculaire

Cytochrome c

Résumé

Plusieurs types de cytochromes c polyhemiques de bas potentiel d'oxydo-reduction sont isoles du periplasme des bacteries sulfato-reductrices. Ces proteines declinent une unite structurale de base, le cytochrome c#3 tetrahemique, sous differentes architectures (cytochrome c#3, cytochrome c#3 dimerique, cytochrome de haut poids moleculaire contenant 16 hemes, hmc). L'obtention de cytochromes c#3 mutes au niveau de la sixieme position de coordination axiale de chacun des quatre hemes (remplacement h/m) nous a permis de preciser l'influence du cur hemique sur la stabilite globale de la proteine et de quantifier l'influence de la nature du sixieme ligand axial sur la valeur du potentiel d'oxydo-reduction d'un heme de type c. Ces cytochromes c#3 mutants ont egalement ete de bons outils pour evaluer le role des hemes dans l'interaction avec le partenaire physiologique de ces cytochromes, une hydrogenase. Par comparaison avec le cytochrome natif, l'attribution complete des potentiels d'oxydo-reduction aux hemes dans la structure tridimensionnelle a pu etre realisee. Nous avons montre que le cytochrome hmc presente quatre domaines structuraux de type c#3 qui peuvent etre obtenus par proteolyse limite. Contrairement aux autres membres de la superfamille des cytochromes c#3, la reactivite de l'hmc vis-a-vis de l'hydrogenase a fer est faible, ce qui suggere un role different de ce cytochrome dans le periplasme, en accord avec une organisation genetique particuliere: le gene de structure de l'hmc appartient a un operon qui coderait pour un complexe d'oxydo-reduction transmembranaire. Les proprietes interfaciales de l'hmc que nous avons montrees, vont effectivement dans le sens d'une specialisation structurale des domaines de l'hmc vers une fonction de transfert d'electron a des complexes transmembranaires. La specificite fonctionnelle des differents membres de la superfamille des cytochromes c#3 devra etre confirmee par la caracterisation et l'etude physico-chimiques des complexes transmembranaires qui semblent etre leurs partenaires d'oxydo-reduction