Caracterisation de ef1, facteur d'elongation de la synthese proteique dans l'ovocyte de xenope

Characterization of ep1, elongation factor of protein synthesis in xenopus oocyte

• Auteur / Autrice : JULIA MORALES
• Direction : Robert Bellé
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1993
• Etablissement(s) : Paris 7

Résumé

Le facteur de controle de la division cellulaire, le mpf (m-phase promoting factor) exerce ses effets par son activite proteine kinase. L'activation du mpf lors de la maturation de l'ovocyte de xenope conduit a des modifications de la synthese proteique. Nous avons caracterise une cible de la kinase du mpf impliquee dans la synthese proteique: ef1beta/gamma/delta (ef1 pour elongation factor 1) est le complexe d'echange de gtp/gdp sur ef1alpha, g-proteine catalysant le transfert des aminoacyl-trna aux ribosomes. Ef1alpha a ete purifie des ovocytes et caracterise. Nous avons ainsi etudie l'activite d'echange du complexe, purifie des ovocytes de xenope, dans un systeme homologue. Les trois sous-unites du complexe d'echange ont ete clonees et sequencees. Les sous-unites ef1beta et delta possedent 80% d'homologie dans les regions c-terminales, qui contiennent l'activite d'echange gdp/gtp. Les domaines n-terminaux ont moins de 13% d'homologie, suggerant un role different pour les deux proteines. Ef1-delta contient un motif leucine zipper, implique dans les interactions proteiques. La sous-unite ef1delta est un substrat in vivo de la kinase du mpf: la proteine est phosphorylee a la maturation sur le residu threonine 122 et se resoud en un doublet en sds-page, suggerant la presence de plusieurs isoformes de la sous-unite delta. La sous-unite ef1gamma est un substrat in vivo de la kinase du mpf, le site de phosphorylation a ete identifie au residu threonine t230. Le role precis de ef1-gamma n'est pas connu