Antigènes glycoprotéiques de Staphylococcus aureus

Glycoproteic antigens of staphylococcus aureus

• Auteur / Autrice : Laure Reynaud-Rondier
• Direction : Georges Michel
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences. Biochimie
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Lyon 1
• Jury : Président / Présidente : Georges Michel

Mots clés

Mots clés contrôlés

Hémolysines

Polysaccharides

Glycoconjugués

Antigènes

Staphylocoque doré

Résumé

Notre travail porte sur une bacterie pathogene, staphylococcus aureus, qui intervient dans les infections humaines et animales. Le polysaccharide (ps) de s. Aureus etant un compose faiblement immunogene, son immunogenicite peut-etre nettement augmentee par le couplage a une proteine porteuse. L'originalite de notre etude reside dans l'utilisation d'un ps capsulaire et d'une proteine, l'hemolyse alpha, issus de la meme bacterie, ce qui devrait augmenter les proprietes antigeniques du conjugue. Nous avons donc forme des composes glycoproteiques en couplant par la methode au glutaraldehyde le ps de deux souches humaines aux hemolysines alpha des souches correspondantes. Apres avoir observe l'immunogenicite et l'antigenicite de conjugues produits a partir de composes partiellement purifies nous avons isole puis purifie les ps et les fractions hemolytiques et/ou antigeniques des deux souches de s. Aureus. L'etude structurale a permis d'identifier le ps 31 a un polymere d'acide aminogalacturonique lie en 1->4 et le ps 8914 a un polymere d'acide aminomannuronique lie en 1->3. Parmi les differents conjugues (ps-fraction proteique) obtenus, le produit couple homologue (ps-f42,5 kda) 8914 et le produit couple heterologue ps31-f42,5 kda 8914 se sont reveles les plus immunogenes et antigeniques mettant en evidence l'efficacite de la fraction proteique f42,5 de s. Aureus 8914 en tant que proteine porteuse. Les deux serums obtenus a partir de ces conjugues induisent une resistance contre s. Aureus 8914 chez la souris, celle-ci semble maximale dans le cas du serum heterologue. L. Reynaud-rondier, a. Voiland and g. Michel (1991). Fems microbiology immunology 76 193-200