Enzymes à fer non héminique à site actif binucléaire : études magnétiques et analogues synthétiques

Non-heme iron proteins having dinuclear active site : magnetic studies and synthetic analogs

• Auteur / Autrice : Corinne Scheer
• Direction : Jean-Marc Latour
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie
• Date : Soutenance en 1992
• Etablissement(s) : Grenoble 1
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Centre d'études nucléaires (Grenoble1956-2006)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Enzymes

Mots clés libres

Biochimie analytique

Structurale et metabolique

Enzymes a fer non heminique

Ribonucleotide reductase

Ligands binucleants

Magnetisme

Hemerythrine

Analogues synthetiques

Valence mixte

Résumé

L'hemerythrine et la ribonucleotide reductase appartiennent a la classe des proteines dont le site actif comprend deux ions fer pontes par un ion oxyde. Afin de mieux connaitre les proprietes structurales et physicochimiques de ces proteines, nous avons etudie les proprietes magnetiques de la ribonucleotide reductase (rr) et nous avons realise des analogues synthetiques du site actif de l'hemerythrine. Les mesures d'aimantation sur la rr ont apporte un argument fort pour la presence d'un pont oxo dans l'etat oxyde. Concernant la rr reduite, la tres faible valeur de l'interaction magnetique entre les deux ions fer(ii) nous a conduit a proposer que, lors de la reduction de l'enzyme, le pont oxo est protone puis elimine et remplace par un des groupes carboxylates du site actif. D'autre part, nous avons realise la synthese de ligands binucleants dissymetriques qui reproduisent l'environnement proteique du site actif de l'hemerythrine. Les etudes magnetiques (rpe, rmn, aimantation) de complexes a valence mixte feii feiii de ces ligands montrent que leur structure electronique est voisine de celle des sites naturels correspondants, les semimethemerythrines