Synthèse peptidique catalysée par les protéases en milieu faiblement hydraté
Auteur / Autrice : | Anne Biagini |
Direction : | Antoine Puigserver |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Nutrition, aspects cellulaires et moléculaires |
Date : | Soutenance en 1990 |
Etablissement(s) : | Aix-Marseille 3 |
Partenaire(s) de recherche : | Autre partenaire : Université Paul Cézanne. Faculté des sciences et techniques de Saint-Jérôme (Aix-Marseille) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Le greffage de polyethylene glycol (peg) sur les groupements amines des enzymes permet de les solubiliser dans les solvants organiques tout en conservant leur activite catalytique. Ainsi modifiees, la subtilisine, la thermolysine et la papaine peuvent catalyser la synthese de dipeptides par condensation ou aminolyse d'un acide amine n-protege. La specificite des proteases pour le residu donneur du groupement carboxylique est modifiee dans le benzene. De plus, la peg-papaine catalyse la synthese d'oligopeptides et la digestion des proteines. Lorsque la reaction de proteolyse est realisee en presence d'un agent nucleophile potentiel, des reactions de transpeptidation apparaissent et permettent l'incorporation d'acides amines dans les proteines. Il y a la une potentialite d'application de cette technique a la valorisation des proteines sur le plan nutritionnel par exemple