Propriétés sctructurales et dynamiques d'une enzyme, l'acétycholinestérase : caractérisation, étude en milieu homogène et anisotrope, simulation

par Alain Friboulet

Thèse de doctorat en Biochimie et Biologie appliquée

Sous la direction de Daniel Thomas.


  • Résumé

    L'acétylchlinestérase est une enzyme qui joue un rôle physiologique clef, en hydrolysant l'acétylcholine, neurotransmetteur de la jonction neuromusculaire. Elle a été choisie comme modèle pour l'ensemble de ce travail qui divisé en deux parties. La première est consacrée à l'étude des propriétés structurales de la molècule enzymatique et des propriétés dynamiques de la réaction. Le polymorphisme structural de l'enzyme est décrti et une méthode simple est proposée pour une identifier et caractériser ses différentes entités moléculaires. L'étude porte ensuite sur la cinétique d'hydrolyse du substrat et sur l'effet de composés inhibiteurs. La modification des cinétiques d'inhibition induite par action sur un site distinct du site actif et changement de conformation de l'enzyme est démontrée. La seconde partie aborde l'étude des interactions entre la cinétique d'hydrolyse et la diffusion en utilisant un système modèle : l'acétylcholinestérase immobilisée dans des films protéiques. L'étude des propriétés physicochimiques des films protéiques a permis de simuler par une méthode originale les potentiels de membrane mesurés expérimentalement. Ensuite les interactions réciproques entre la catalyse enzymatique et le potentiel de membrane, ainsi que l'existence de comportements sophistiqué, hystérésis et oscillations de l'activité enzymatique sont étudiées expérimentalement et simulées numériquement. Une discusssion générale tente de réunir les résultats décrits dans ce travail.

  • Titre traduit

    Structural and dynamic properties of an enzyme acetylcholinesterase : characterization, kinetic study in homogeneous and anisotropic medicum, numerical simulation


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Informations

  • Détails : 1 vol. (251 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 237 réf.

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Université de Technologie de Compiègne. Service Commun de la Documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1989 FRI 80
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